Dott.sa Debora Rasio

Medico, specialista in oncologia medica, ricercatrice presso la Sapienza Università di Roma, nutrizionista Rai, Mediaset e La7, autrice dei bestsellers “Death by Medicine” -Axios Press; “La dieta non dieta” -Mondadori- e il recente “La dieta per la vita” -Longanesi, vanta una notevole attività di ricerca anche all’estero – fra le collaborazioni quella con il Kimmel Cancer Center della Thomas Jefferson University di Philadelphia. Proprio l’attività come oncologa e i suoi studi nel campo della biologia molecolare l’hanno portata a interessarsi di alimentazione come strumento per tutelare la salute

Celiachia: un additivo alimentare comunemente utilizzato potrebbe causarla

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Il glutine, la proteina che si forma quando impastiamo la farina con l’acqua, di recente sembra esser diventato un nemico dichiarato della nostra salute: lo testimonia la crescente diffusione delle diete “senza glutine”, una risposta al rapido aumento di celiachia, gluten-sensitivity, allergia al glutine e disturbi intestinali che insorgono dopo l’assunzione di frumento.

Questa crescente “intolleranza” al glutine è stata attribuita a diversi fattori ambientali come il cambiamento delle tecniche di lavorazione del frumento, i pesticidi utilizzati durante la coltivazione, raccolta e distribuzione, alcune infezioni, tossine, metalli e farmaci come gli antibiotici assunti per via orale e gli inibitori di pompa protonica.

Più di recente, gli additivi alimentari sono stati chiamati in causa. Tra questi, la transglutaminasi microbica – un enzima prodotto dai batteri e ampiamente utilizzato nell’industria alimentare – è emersa come probabile colpevole.

La transglutaminasi microbica è un enzima che ha la capacità di legare le proteine ed è quindi aggiunta per migliorare la consistenza, l’appetibilità e la durata degli alimenti, riducendo, fra l’altro, le calorie del prodotto finale. Si trova nel pane (comunemente panificato con additivi o miglioratori che per legge non devono essere riportati in etichetta) e in altri prodotti da forno, nel surimi, nei bastoncini di pesce, nei wurstel, nei salumi, nei latticini, nella gelatina, nella caseina ecc. Essendo un “collante” delle proteine, può modificare, cross-linkandoli, frammenti di proteine derivati dalla digestione del glutine dando luogo a nuovi complessi proteici che possono essere immunogenici ovvero in grado di attivare una risposta immunitaria in grado di provocare celiachia.

Cerchiamo di capire come. La transglutaminasi, in effetti, è prodotta anche nel nostro corpo dove, a livello intestinale, opera la digestione del glutine e ha un ruolo acclarato nello sviluppo della celiachia. In seguito alla prima digestione del glutine (ad opera di enzimi prodotti dal pancreas e riversati nell’intestino) si formano dei frammenti o “peptidi” altamente sensibili alla transglutaminasi, che li modifica producendo una varietà di nuovi piccoli peptidi di difficile digestione che, pertanto, in alcuni casi, possono essere riconosciuti come “estranei” dal sistema immunitario, specialmente in chi è portatore di alcune varianti genetiche associate alla malattia celiaca (HLA-DQ).

In soggetti geneticamente predisposti, quindi, il sistema immunitario, per difendersi, inizierà a produrre anticorpi contro la transglutaminasi i quali attaccheranno anche le pareti dell’intestino con progressiva distruzione dei villi intestinali. Si conclama, così, la celiachia, una condizione di danno immuno-mediato della parete intestinale che porta alla compromissione dell’assorbimento di nutrienti e alla possibilità di innesco di reazioni auto-immuni contro altri antigeni del corpo (ad esempio tiroiditi, neuropatie e neuriti, ben più frequenti nei celiaci che nella popolazione generale).

Una recentissima review pubblicata su Frontiers in Pediatrics evidenzia una correlazione positiva diretta tra l’aumento dell’uso di enzimi industriali nei prodotti da forno e l’aumento dell’incidenza della malattia celiaca negli ultimi quattro decenni. Ma se la transglutaminasi viene prodotta normalmente nei nostri tessuti – e dai nostri stessi microbi intestinali – perché assumerne di più con la dieta dovrebbe rappresentare un problema?

I ricercatori spiegano che le ragioni sembrano risiedere nella forma e nel dosaggio. La transglutaminasi umana, infatti, ha una struttura diversa da quella microbica che consente alle nostre cellule di controllarne strettamente l’attività enzimatica; quella microbica, al contrario, agisce in modo più aspecifico o indiscriminato ed essendo più difficilmente regolabile aumenta il rischio di produrre “danni collaterali”.

In effetti, la stessa transglutaminasi microbica sembra essere in grado di aumentare la permeabilità intestinale modificando direttamente (cross-linkando) le proteine ​​che tengono insieme le cellule che formano la barriera intestinale e permettendo così un contatto diretto fra i peptidi del glutine e le cellule del sistema immunitario e contribuendo così all’innesco della reazione autoimmune contro le pareti intestinali. La transglutaminasi microbica (legata ai frammenti del glutine) potrebbe quindi essere l’obiettivo della risposta immunitaria nella malattia celiaca e l’attacco alla nostra transglutaminasi semplicemente un caso di errore di identificazione.

In aggiunta, se è vero che la transglutaminasi microbica è prodotta da una piccola parte della nostra normale flora intestinale, la sua quantità, tuttavia, potrebbe aumentare significativamente quando la popolazione microbica risulta alterata da fattori come infezioni, antibiotici o stress oppure attraverso l’assunzione di alimenti trasformati industrialmente. Non a caso l‘incremento netto annuo dell’utilizzo di enzimi nei prodotti alimentari trasformati è stimato al 22%.

Gli enzimi batterici utilizzati nella lavorazione del pane e di molti altri prodotti alimentari possono dunque causare una malattia grave come la celiachia – o disturbi come la gluten-sensitivity. Questi dati impongono non solo un utilizzo più coscienzioso degli additivi alimentari ma soprattutto la possibilità per il consumatore di poter scegliere in modo informato quello che acquista attraverso una maggiore trasparenza delle etichette alimentari, a partire dall’auspicato obbligo di dichiarare i circa 40 additivi alimentari che vanno sotto il nome ingannatore di “miglioratori delle farine” e che per legge non devono essere riportati fra gli ingredienti.

 

Fonte

Microbial Transglutaminase Is Immunogenic and Potentially Pathogenic in Pediatric Celiac Disease. Frontiers in Pediatrics, 2018.